பாசுபேடேசு
பாசுபேடேசு (phosphatase) என்பது பாசுபாரிக் காடி ஒற்றை எசுத்தரை பாசுபேட்டு அயனியாகவும் மதுசாரமாகவும் பிளவுறச் செய்யும் நொதியாகும். பாசுபடேசு நொதியானது வினைவேதிமம்த்தின் நீராற்பகுப்பை வேகப்படுத்தும் செயலில் பங்கு பெறுவதால், இது நீராற்பகுப்பி என்ற துணைப்பிரிவற்குள் வருகிறது.[1] பாசுபடேசு நொதிகள் பல உயிரியல் சார்ந்த செயல்முறைகளுக்கு அத்தியாவசியமானவையாகும். ஏனெனில், பாசுபோரைலேற்றம் (உதாரணமாக கினேசசுகளினால் புரதம்) மற்றும் பாசுபேடேசுகளினால் நடைபெறும் எதிர்பாசுபோரைலேற்றம் போன்றவை செல்களில் நடைபெறும் ஒழுங்குபடுத்துதல் மற்றும் சமிக்ஞை அனுப்புதல் போன்றவற்றில் பலதரப்பட்ட பங்காற்றுகின்றன.[2] பாசுபேடேசுகள் மூலக்கூறுகளிலிருந்து பாசுபேட்டு தொகுதிகளை நீக்குகின்றன. கைனேசுகள் பாசுபேட்டு தொகுதிகளளை அடினோசின் டிரை பாஸ்பேட்டுகளிலிருந்து மூலக்சூறுகளாக மாற்றும் வினைகளில் வினையை வேகப்படுத்துகின்றன. கைனேசுகள் மற்றும் பாசுபடேசுகள் இணைந்து நகர்வுக்குப் பிறகான மாற்றங்களில் செல்லினுடைய ஒழுங்குபடுது்தும் வலைப்பின்னலில் பணிபுகின்றன.[3]பாசுபேட்டேசு என்சைம்கள் பாசுபோரிலேசு நொதிகளோடு தொடர்புபடுத்தி குழப்பமடையக்கூடாது, இது ஒரு பாசுட் குழுவை ஐதரசன் பாசுபேட்டிலிருந்து ஒரு ஏற்பிக்கு மாற்றுவதை ஊக்கப்படுத்துகிறது. பாசுபேடேசுகள் செல்களின் ஒழுங்கமைவில் விரவியிருப்பதால், பாசுபேடேசுகள் மருந்தியல் ஆராய்ச்சியில் மிகவும் முக்கியமான பகுதியாக உள்ளது.[4][5]
உயிரிய வேதியியல்
[தொகு]
பாசுபடேசு, பாசுபோமோனோஎசுத்தரின் நீராற்பகுப்பு வினையை வேதி வினைமத்திலிருந்து பாசுபேட்டு கூறினை நீக்கி வேகப்படுத்துகிறது. நீர் மூலக்கூறானது இந்த வினையில் பிளவுபட்டு -OH தொகுதியானது பாசுபேட்டு அயனியுடன் சேர்ந்தும், H+ விளைபொருளின் மற்றொரு பகுதியின் ஐதராக்சில் தொகுதியை புரோட்டானேற்றம் செய்கிறது. பாசுபோமோனோஎசுத்தரின் சிதைவு தான் வினையின் ஒட்டுமொத்த விளைவாகும். மேலும், பாசுபேட்டு அயனி மற்றும் ஒரு தனித்த ஐதராக்சில் தொகுதியுடனான மூலக்கூறு ஆகியவற்றையும் தருகிறது. [4]பாசுபேடேசுகள் வினைவேதிமங்களில் வேறுபட்ட தளங்களில் துல்லியமாக பாசுபோரிலேட்டு நீக்கத்தைச் செய்ய முடியும். பாசுபேடேசு குறியீட்டை அடையாளம் காணும் வழிமுறைகள் மற்றும் விதிகள் அமைக்கும் பணியானது இன்னும் தொடர்ந்து கொண்டுள்ளன. ஆனால், முதல் புரத பாசுபேடேசுகள் அனைத்தையும் ஒன்பது யூகாரியோடிக் பாசுபடோம் ஜீனோம்களைக் கொண்டு குறியீடிட்டு ஒப்பீட்டு பகுப்பாய்வு செய்வது இப்போது சாத்தியமாகியுள்ளது.[6]ஆய்வுகள் ஒன்றோடொன்று கூடும் வினைகள் வினைவேதிமங்கள் ஒன்றிணைவதில் முக்கியப் பங்கினை வகிக்கின்றன. [3] ஒரு பாசுபேடேசானது வினைவேதிமத்தின் அமைப்பின் பகுதியாக உள்ள பல்வேறு கூறுகளுடன் வினைபுரிவதை அங்கீகரிக்கிறது. இவ்வாறான கூறுகள் குறைவான நாட்டத்துடன் பாசுபேடேசுகளின் மீதான அவை கொண்டுள்ள செயல்மிகு தளங்களில் அல்லாமல் உள்ள இதர பிணைப்புக்கான இடங்களில் இணைகின்றன. ஒவ்வொரு கூண்டாகப் பிணையும் வினைகளும் வலிமை குறைந்தவையாக இருப்பினும், பல வினைகள் ஒரே நேரத்தில் நிகழ்ந்து திரளான விளைவொன்று பிணைப்பு தனித்தன்மைக்கு வலு சேர்க்கிறது. [7]> கூண்டாகப் பிணையும் வினைகளாவன வேற்றுக் கொள்வெளியில் பாசுபடேசுகளை ஒழுங்கமைக்க இயலும். மேலும், அவற்றின் வினைவேகமூட்டும் செயலையும் அதிகரிக்கக் கூடும். [8]
பணிகள்
[தொகு]கைனேசுகளைப் போலல்லாமால் பாசுபேடேசு நொதிகள் அகன்ற வரிசையிலான வினைவேதிமங்கள் மற்றும் வினைகளைக் கண்டறிந்து அவைகளை வேகப்படுத்தவும் செய்கின்றன. உதாரணமாக, மனிதர்களில், செர்/த்ர் கைனேசுகள் செர் /த்ர் பாசுபேடேசுகளை பத்தின் மடங்குகளால் எண்ணிக்கையில் விஞ்சுகின்றன. [4]ஒரு குறிப்பிட்ட எல்லை வரை, ஒரு செல்லில், திசுவில், உயிரினத்தில் இருக்கக் கூடிய முழுமையான பாசுபேடேசுகளின் தொகுதியைப் பற்றிய முழுமையற்ற அறிவிலிருந்து வெளிப்படும் இந்த வேறுபாடு விளைவாகிறது. [3] இன்னும் பல பாசுபேடேசுகள் கண்டுபிடிக்கப்பட வேண்டியுள்ளன. கண்டுபிடிக்கப்பட்ட பாசுபேடேசுகளுக்கு இன்னும் வினைவேதிமங்கள் கண்டுபிடிக்கப்பட வேண்டியுள்ளன. இருந்த போதும், நன்கறியப்பட்ட பாசுபேடேசு /கைனேசு இணைகளில், பாசுபேடேசு கைனேசுகளின் ஒத்த இணைகளை விட வடிவத்திலும், செயல்பாட்டிலும், அதிகமான வகைப்பாட்டைக் கொண்டவையாக உள்ளன. இந்த முடிவானது பாசுபேடேசுகளில் குறைவான அளவிலான மாற்றத்திற்கெதிரான நிலை இருப்பதன் காரணமாக இருக்கலாம். [4]
மேற்கோள்கள்
[தொகு]- ↑ "ENZYME: 3.1.3.-". enzyme.expasy.org (in ஆங்கிலம்). பார்க்கப்பட்ட நாள் 2017-02-21.
- ↑ Liberti, Susanna; Sacco, Francesca; Calderone, Alberto; Perfetto, Livia; Iannuccelli, Marta; Panni, Simona; Santonico, Elena; Palma, Anita et al. (2013-01-01). "HuPho: the human phosphatase portal" (in en). FEBS Journal 280 (2): 379–387. doi:10.1111/j.1742-4658.2012.08712.x. http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2012.08712.x/abstract.
- ↑ 3.0 3.1 3.2 Sacco, Francesca; Perfetto, Livia; Castagnoli, Luisa; Cesareni, Gianni (2012-08-14). "The human phosphatase interactome: An intricate family portrait". FEBS Letters 586 (17): 2732–2739. doi:10.1016/j.febslet.2012.05.008. பப்மெட்:22626554.
- ↑ 4.0 4.1 4.2 4.3 Li, Xun; Wilmanns, Matthias; Thornton, Janet; Köhn, Maja (2013-05-14). "Elucidating Human Phosphatase-Substrate Networks". Science Signaling 6 (275): rs10. doi:10.1126/scisignal.2003203. http://stke.sciencemag.org/cgi/doi/10.1126/scisignal.2003203.[தொடர்பிழந்த இணைப்பு]
- ↑ Bodenmiller, Bernd; Wanka, Stefanie; Kraft, Claudine; Urban, Jörg; Campbell, David; Pedrioli, Patrick G.; Gerrits, Bertran; Picotti, Paola et al. (2010-12-21). "Phosphoproteomic Analysis Reveals Interconnected System-Wide Responses to Perturbations of Kinases and Phosphatases in Yeast". Science Signaling 3 (153): rs4. doi:10.1126/scisignal.2001182. பப்மெட்:21177495. பப்மெட் சென்ட்ரல்:3072779. http://stke.sciencemag.org/cgi/doi/10.1126/scisignal.2001182.[தொடர்பிழந்த இணைப்பு]
- ↑ Chen, Mark J.; Dixon, Jack E.; Manning, Gerard (2017-04-11). "Genomics and evolution of protein phosphatases" (in en). Sci. Signal. 10 (474): eaag1796. doi:10.1126/scisignal.aag1796. பன்னாட்டுத் தர தொடர் எண்:1945-0877. பப்மெட்:28400531. http://stke.sciencemag.org/content/10/474/eaag1796. பார்த்த நாள்: 2018-03-28.
- ↑ Roy, Jagoree; Cyert, Martha S. (2009-12-08). "Cracking the Phosphatase Code: Docking Interactions Determine Substrate Specificity". Science Signaling 2 (100): re9. doi:10.1126/scisignal.2100re9. http://stke.sciencemag.org/cgi/doi/10.1126/scisignal.2100re9.[தொடர்பிழந்த இணைப்பு]
- ↑ Reményi, Attila; Good, Matthew C; Lim, Wendell A (2006-12-01). "Docking interactions in protein kinase and phosphatase networks". Current Opinion in Structural Biology. Catalysis and regulation / Proteins 16 (6): 676–685. doi:10.1016/j.sbi.2006.10.008. http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0959440X06001801.